Carbonic Anyhdrase Enzyme From The Siirt Mohair Goat Liver : Purification, Characterization and Assessment of Enzyme Kinetics Against Metal Toxicity

Authors : Emrah YERLİKAYA, Hasan KARAGECİLİ, Ramazan DEMİRDAĞ, Mustafa Oguzhan KAYA

Pages : 629-634

View : 23 | Download : 9

Publication Date : 2017-11-01

Article Type : Research Paper

Abstract :F izyolojik ve klinik özelliklerinden dolayı karbonik anhidrazlar CAs , en çok incelenen enzimlerdir. Daha önceki çalışmalarda CA enzimleri köpek, domuz, koyun, tavuk, arı, balık, sığır, bakteri ve insan gibi birçok canlının dokularından ve eritrositlerinden saflaştırılmış ve karakterize edilmiştir. Bu çalışmada da CA enzimi Siirt Tiftik Keçisi karaciğer dokusundan 1930.84 EU.mg-1 spesifik aktivite ile %57.28 verimle 80.55 kat saflaştırıldı. Saflaştırılan enzimin saflığı SDS-PAGE ile doğrulandı. Siirt Tiftik Keçisi karaciğerinden CA enziminin karakterizasyonu yapıldığında; optimum iyonik şiddet: 25 mM, optimum pH: 8.0, optimum sıcaklık: 40ºC ve stabil pH: 7.0 olarak belirlendi. Saflaştırılmış CA enzimi üzerine bazı metal iyonlarının inhibitör etkileri incelendi. İnhibisyon gösteren metal iyonlarının IC50 değerleri Al+3, Ni+2, Cd+2, Cu+2, Pb+2, Ba+2, Zn+2, B+3, Fe+3, Se+2, Ag+ and Co+2 için sırasıyla 2.24, 2.76, 2.36, 3.20, 2.55, 2.25, 3.28, 2.13, 3.10, 1.75, 2.16 ve 3.50 mM olarak bulundu. Sonuç olarak bu çalışmada, CA enzimi Siirt Tiftik Keçisi karaciğerinden ilk defa saflaştırıldı ve enzimin karakteristik özellikleri incelendi
Keywords : Afinite, metal iyonları, inhibisyon, Siirt tiftik keçisi