Laktoperoksidaz Enziminin Farklı Kaynaklardan Saflaştırılması: Kapsaisin ve Pirogallol’ün İnhibisyon Profili

Authors : Zeynep KÖKSAL

Pages : 159-165

Doi:10.21597/jist.428362

View : 46 | Download : 13

Publication Date : 2018-06-30

Article Type : Research Paper

Abstract :Peroksidazlar (POD), gıda ve ilaç endüstrisi başta olmak üzere metabolik fonksiyonlar, enzimatik reaksiyonlar ve klinik teşhislerde önemli kullanım alanına sahiptirler. Memeli POD enzimlerinden laktoperoksidaz (LPO) süt, tükrük ve gözyaşında (hidrojen peroksit oksidoredüktaz E.C 1.11.1.7) lokalize olurken, miyeloperoksidaz lökositler ve trombositlerde lokalizedir. LPO enzimi hidrojen peroksit eşliğinde tiyosiyanatın antibakteriyel özelliklere sahip hipotiyosiyanata dönüşümünü katalizler. Bu çalışmanın amacı, farklı memeli (Sığır, manda, koyun ve keçi) sütlerinden saflaştırılmış LPO enzimi üzerine kapsaisin ve pirogallolün in vitro etkilerini belirlemektir. Kapsaisin ve pirogallolün LPO enzimi üzerindeki inhibisyon etkisini belirlemek için herbir memeli sütünden LPO enzimi saflaştırıldı, daha sonra, enzim aktiviteleri ölçülerek herbir inhibitör için Lineweaver-Burk grafikleri çizildi; Ki sabiti ve inhibisyon tipleri bu çizilen grafiklerden hesaplandı. Kapsaisin ve pirogallolün Ki değerleri 0.0035-36.178 μM aralığında bulundu. Pirogallol, en etkili inhibitör özelliğini yarışmasız inhibisyon tipi ile koyun sütünden saflaştırılmış LPO enzimi üzerine 0.0035 ± 0.0012 μM Ki değeri ile göstermiştir.
Keywords : Enzim inhibisyonu, kapsaisin, laktoperoksidaz, memeli sütleri, pirogallol

ORIGINAL ARTICLE URL