SEB’e Bağlanan Tekrarlı Peptid Dizilimlerinin REMD Çalışması

Authors : Nesrin KILIÇ, Kadir DEMİR

Pages : 206-217

View : 92 | Download : 17

Publication Date : 2017-01-01

Article Type : Research Paper

Abstract :Değişikliğe uğramış peptitlerin konformasyonel farklılıklarının, afinite üzerinde rol oynayıp oynamadığını araştırdık. Bu amaçla, staphylococcal enterotoxin B SEB ’e bağlanma afinitesini değiştiren tekrarlı peptit dizilimlerinin ikincil yapı eğilimlerini ve konformasyonel durumlarını elde etmek için Replica Exchange Moleküler Dinamik REMD simülasyonlar yaptık. REMD simülasyonlardan elde edilen sonuçlar bu tekrarlı peptit dizilimlerinin ikincil yapılarının tüm sıcaklıklar için az miktarda heliks ve β-bridge yapılarla birlikte çoğunlukla random coil, bend ve turn yapılar olduğunu gösterdi. Bunların yanısıra, dizilimlerin tekrarlanmasıyla random coil yapıların yüzdesi azalırken, bend yapılarda artış gözlenmiştir. Bu sonuçlar Circular Dicroism CD spektroskopiden elde edilen sonuçlarla uyumludur. Temel Bileşen Analizi PCA vasıtasıyla, peptit dizilimlerinin serbest enerji yüzeyleri elde edilmiş ve birkaç yerel minimum bulunmuştur. Bu minimumlara karşılık gelen ikincil yapılar her iki peptit için de çoğunlukla coil, bend ve turn yapılara sahiptir. Bu baskın yapılara ek olarak bir de önemli miktarda heliks ve β-bridge yapılar göze çarpmıştır. Peptit dizilimlerini tekrar sayısı arttıkça random coil yapıların yüzdesi azalır ve random coil yapılardaki bu dönüşüm seçilen sıcaklık ve bölgeye bağlı olarak bend, turn, heliks ve β-bridge yapılardaki artış şeklinde ortaya çıkar. Sonuçlar, tekrarlı peptit dizilimlerinin ikincil yapı eğilimleri ve afinite arasında doğrudan bir ilişki görüntülenemediğini işaret etmiştir
Keywords : Serbest enerji yüzeyi, Peptit ligand, Temel bileşen analizi, Kopya değiş tokuş moleküler dinamik, SEBe bağlanan peptitler, İkincil yapı

ORIGINAL ARTICLE URL